Trypsiini ja kymotrypsiini

Trypsiini ja kymotrypsiini ovat kaksi keskeistä entsyymiä elintarvikeproteiinien hajotuksessa. Haima tuottaa ja erittää molempia tsymogeeneinä eli inaktiivisessa muodossa; trypsiinin tsymogeeniprekursoria kutsutaan trypsinogeeniksi, kun taas kymotrypsiinin kymotrypsinogeeniksi.

Trypsiini ja kymotrypsiini kuuluvat proteolyyttisten entsyymien suureen perheeseen (osallistuvat proteiinin hajotukseen) ja endopeptidaasien alaryhmään. Nämä aineet - mukaan lukien mahalaukun pepsiini ja haiman elastaasi - hyökkäävät aminohappoketjun peptidisidoksiin, jolloin syntyy pienempiä molekyylifragmentteja. Toiseen, eksopeptidaasiryhmään kuuluvat entsyymit viimeistelevät trypsiinin ja kymotrypsiinin työn irrottamalla yksittäiset aminohapot peptidiketjun päistä; tähän ryhmään kuuluvat haiman karboksipeptidaasit (A1, A2 ja B, jotka hyökkäävät karboksyylipäähän), mutta myös ohutsuolen limakalvon tuottamat ja erittämät aminopeptidaasit (jotka hyökkäävät aminoterminaaliseen päähän) ja dipeptidaasit. samanlainen kuin mitä on havaittu trypsiinin (trypsinogeeni) ja kymotrypsiinin (kymotrypsinogeeni) osalta, haima erittää inaktiivisessa muodossa.Kaikissa kolmessa tapauksessa entsymaattiseen aktivointiprosessiin osallistuva entsyymi on enteropeptidaasi, solujen tuottama ja erittämä proteiini pohjukaissuolen limakalvon; tarkemmin sanottuna enteropeptidaasi on spesifinen trypsinogeenille, joka trypsiiniksi muunnettuna aktivoi myös muita proteolyyttisiä entsyymejä, mukaan lukien sama trypsinogeeni.

Muistakaamme lyhyesti, että pohjukaissuoli on ohutsuolen ensimmäinen osa ja että siihen eivät virtaa vain haiman mehut, vaan myös maksamehut (sappi), jotka ovat välttämättömiä pH: n korjaamiseksi ja lipidien pilkkomiseksi.

Funktionaaliset erot trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä koskevat yksinkertaisesti niiden spesifisyyttä, eli kykyä tunnistaa ja jakaa vain tiettyjen aminohappojen muodostamat sidokset. Trypsiini vaikuttaa ennen kaikkea peptidisidoksiin, jotka sitoutuvat emäksisiin aminohappoihin (kuten arginiini ja lysiini), kun taas kymotrypsiini hydrolysoi pääasiassa sidoksia, joihin liittyy tyrosiinia, fenyylialaniinia, tryptofaania, leusiinia ja metioniinia.

Erilaisten proteolyyttisten entsyymien ansiosta mahalaukun happamuuden myötä ruokavalion proteiinit - alun perin useiden kymmenien aminohappojen muodostamat - hajoavat dipeptideiksi, tripeptideiksi ja vapaiksi aminohapoiksi, jotka kaikki ovat helposti imeytyviä aineita kapillaareista. suoliston limakalvo kuljetetaan maksaan.

Trypsiini ja kymotrypsiini ulosteessa

Kymotrypsiinin ja trypsiinin määrittämistä ulosteesta käytetään, ja erityisesti ennen, eksokriinisen haiman toimintakyvyn epäsuorana testinä. Jos jokin tämän rauhanen tasolla ei toimi kunnolla, on loogista odottaa vähentynyttä trypsiinin ja kymotrypsiinin synteesiä, joka myös puuttuu ulosteesta. Testillä on hyvä herkkyys, mutta sitä kuormittaa todellinen riski vääriä positiivisia ja vääriä negatiivisia. Esimerkiksi laksatiivien käyttö vähentää entsyymipitoisuutta ulosteen materiaalissa, kun taas haiman ruoansulatusuutteiden (kuten pankreatiinin) tai vihannesten (kuten ananasvarren, papaijan, papaiinin ja bromelaiinin) saanti aiheuttaa vääriä negatiivisia tuloksia. suolistofloora vaikuttaa myös hieman trypsiinin ja kymotrypsiinin määrään, jotka saapuvat muuttumattomina ulosteeseen; tästä syystä antibioottien käyttö voi tuottaa vääriä negatiivisia tuloksia; päinvastoin, divertikuloosin ja muiden bakteerien lisääntymistä suosivien olosuhteiden läsnä ollessa voidaan kirjata vääriä positiivisia tuloksia.

Klassinen trypsiini- ja kymotrypsiinimäärityksen käyttö ulosteessa on haiman vajaatoiminnan havaitseminen potilailla, joilla on kystinen fibroosi.Yksi tämän sairauden seurauksista on trypsiinin ja muiden ruoansulatusentsyymien normaalin kuljetuksen haima. Tästä syystä kystistä fibroosia sairastavan lapsen ulosteet ovat syntyessään erityisen kompakteja ja aiheuttavat suolen tukkeutumisen, joten mekoniumissa on erityisen pieniä määriä kymotrypsiiniä ja trypsiiniä.