Rakenne ja toiminnot
Hemoglobiini on punasolujen sisältämä metalloproteiini, joka vastaa hapen kuljettamisesta verenkiertoon. siksi vereen liuenneet määrät (alle 2% kokonaismäärästä) eivät riitä tyydyttämään kudosten aineenvaihduntatarpeita. Tarvitaan siis tiettyä kantajaa.
Verenkierrossa happi ei voi sitoutua suoraan ja palautuvasti proteiineihin, kuten metallien, kuten kuparin ja raudan, kohdalla. ryhmä EME, jossa metallinen sydän edustaa rauta -atomia Fe2 + -hapetustilassa (pelkistetty tila), joka sitoo happea palautuvalla tavalla.
Veren analyysi
- Normaalit hemoglobiiniarvot veressä: 13-17 g / 100 ml
Naisilla arvot ovat keskimäärin 5-10% pienemmät kuin miehillä.
Mahdolliset korkean hemoglobiinin syyt
- Polysythemiat
- Pitkäaikainen oleskelu korkealla maalla
- Krooniset keuhkosairaudet
- Sydänsairaus
- Veren doping (erytropoietiinin ja johdannaisten tai niiden toimintaa jäljittelevien aineiden käyttö)
Mahdolliset syyt alhaiseen hemoglobiiniin
- Anemias
- Raudanpuute (raudanpuute)
- Runsaasti verenvuotoa
- Karsinoomat
- Raskaus
- Thalassemias
- Palovammat
Siksi veren happipitoisuus saadaan laskemalla yhteen plasmassa liuenneen pieni määrä ja hemoglobiinirautaan sitoutunut fraktio.
Yli 98% veressä olevasta hapesta sitoutuu hemoglobiiniin, joka puolestaan kiertää verenkierrossa punasolujen sisällä, joten ilman hemoglobiinia punasolut eivät pystyisi hoitamaan tehtäväänsä veren hapen kuljettajina.
Kun otetaan huomioon tämän metallin keskeinen rooli, hemoglobiinin synteesi vaatii riittävän raudan saannin ruokavaliosta. Noin 70% kehon raudasta on itse asiassa hemoglobiinin heemiryhmissä.
Hemoglobiini koostuu 4 alayksiköstä, jotka ovat rakenteeltaan hyvin samankaltaisia kuin myoglobiini *.
* Vaikka hemoglobiini kuljettaa happea keuhkoista kudoksiin, myoglobiini kuljettaa hemoglobiinin vapauttamaa happea eri soluorganelleihin, jotka käyttävät sitä (esim. Mitokondriot).
Hemoglobiini on suuri ja monimutkainen metalloproteiini, jolle on tunnusomaista neljä pallomaista proteiiniketjua, jotka on kääritty Fe2 +: ta sisältävän heemiryhmän ympärille.
Jokaisesta hemoglobiinimolekyylistä löydämme siksi neljä hemiryhmää, jotka on kääritty suhteelliseen pallomaiseen proteiiniketjuun. Koska jokaisessa hemoglobiinimolekyylissä on neljä rautaatomia, jokainen hemoglobiinimolekyyli voi sitoa itselleen neljä happiatomia palautuvan reaktion mukaan:
Hb + 4O2 ← → Hb (O2) 4
Kuten useimmat tietävät, hemoglobiinin tehtävänä on ottaa happea keuhkoihin, vapauttaa se sitä tarvitseville soluille, ottaa niistä hiilidioksidi ja vapauttaa se keuhkoihin, joissa chilo alkaa uudelleen.
Veren kulkiessa keuhkoalveolien kapillaareissa hemoglobiini sitoo happea itseensä, joka myöhemmin vapautuu perifeerisen verenkierron kudoksiin. Tämä vaihto johtuu siitä, että hapen sidokset EME -ryhmän raudan kanssa ovat labiileja ja herkkiä monille tekijöille, joista tärkein on hapen jännitys tai osapaine.
Hapen sitoutuminen hemoglobiiniin ja Bohrin vaikutus
Keuhkoissa plasman happi jännitys kasvaa johtuen kaasun diffuusiosta alveoleista vereen (↑ PO2); tämä kasvu saa hemoglobiinin sitoutumaan innokkaasti happiin; päinvastoin tapahtuu perifeerisissä kudoksissa, joissa liuenneen hapen pitoisuus veressä laskee (↓ PO2) ja hiilidioksidin osapaine kasvaa (↑ CO2); tämä saa hemoglobiinin vapauttamaan happea ja varautumaan hiilidioksidiin. Yksinkertaistetaan käsitettä mahdollisimman paljon, Mitä enemmän hiilidioksidia on veressä, sitä vähemmän happea sitoutuu hemoglobiiniin.
Vaikka veressä fyysisesti liuenneen hapen määrä on hyvin pieni, sillä on siksi keskeinen rooli. Itse asiassa tämä määrä vaikuttaa voimakkaasti hapen ja hemoglobiinin väliseen sidoslujuuteen (ja se on myös "tärkeä vertailuarvo keuhkoilmanvaihdon säätelyssä").
Yhteenvetona kaikesta kuvaajalla hemoglobiiniin liittyvän hapen määrä kasvaa suhteessa pO2: een sigmoidikäyrän jälkeen:
Se, että tasangon alue on niin suuri, asettaa tärkeän turvamarginaalin hemoglobiinin suurimmalle kyllästymiselle keuhkoihin kulkemisen aikana. vaikka hapen osapaine on 70 mmHg (joidenkin sairauksien tyypillinen esiintyminen tai korkeilla korkeuksilla pysyminen), tyydyttyneen hemoglobiinin prosenttiosuus pysyy lähellä 100%.
Suurimman kaltevuuden alueella, kun hapen osajännitys laskee alle 40 mmHg, hemoglobiinin kyky sitoa happea laskee äkillisesti.
Lepotilassa solunsisäisten nesteiden PO2 on noin 40 mmHg; tässä paikassa kaasujen lakien vuoksi plasmaan liuennut happi diffundoituu kohti O2: n huonompia kudoksia ja ylittää kapillaarikalvon.Tämän seurauksena O2: n plasmajännitys laskee edelleen ja tämä edistää hapen vapautumista hemoglobiinista. . Toisaalta voimakkaan fyysisen rasituksen aikana kudosten happi jännitys putoaa 15 mmHg: iin tai alle, minkä seurauksena veri on hapettunut huomattavasti.
Kuten on sanottu, lepo -olosuhteissa merkittävä määrä happea sisältävää hemoglobiinia poistuu kudoksista, ja se on käytettävissä tarvittaessa (esimerkiksi joissakin soluissa tapahtuvan aineenvaihdunnan äkillisen lisääntymisen vuoksi).
Yllä olevassa kuvassa näkyvää kiinteää viivaa kutsutaan hemoglobiinin dissosiaatiokäyräksi; se määritetään tyypillisesti in vitro pH -arvossa 7,4 ja 37 ° C: n lämpötilassa.
Bohrin vaikutuksella on vaikutuksia sekä O2: n saamiseen keuhkojen tasolla että sen vapautumiseen kudostasolla.
Jos bikarbonaatin muodossa on enemmän liuennutta hiilidioksidia, hemoglobiini vapauttaa happea helpommin ja varautuu hiilidioksidiin (bikarbonaatin muodossa).
Sama vaikutus saadaan aikaan happamoitamalla verta: mitä enemmän veren pH laskee ja sitä vähemmän happea sitoutuu hemoglobiiniin; ei ole yllättävää, että veressä hiilidioksidi liukenee pääasiassa hiilihapon muodossa, joka hajoaa.
Sen löytäjän kunniaksi pH: n tai hiilidioksidin vaikutus hapen hajoamiseen tunnetaan Bohrin vaikutuksena.
Kuten odotettiin, happamassa ympäristössä hemoglobiini vapauttaa happea helpommin, kun taas emäksisessä ympäristössä sidos hapen kanssa on vahvempi.
Muita tekijöitä, jotka voivat muuttaa hemoglobiinin affiniteettia happea kohtaan, ovat lämpötila. Erityisesti hemoglobiinin affiniteetti happiin vähenee kehon lämpötilan noustessa. Tämä on erityisen edullista talvi- ja kevätkuukausina, koska keuhkoveren lämpötila (kosketuksessa ulkoilman ilma) on alempi kuin kudoksissa, jolloin hapen vapautuminen helpottuu.
2.3 Difosfogloseraatti on glykolyysin välituote, joka vaikuttaa hemoglobiinin affiniteettiin happea kohtaan. Jos sen pitoisuudet punasoluissa lisääntyvät, hemoglobiinin affiniteetti happiin vähenee, mikä helpottaa hapen vapautumista kudoksiin. Ei ole yllättävää, että punasolujen pitoisuudet 2,3-difosfoglysereraatti lisääntyy esimerkiksi anemian, sydän- ja keuhkojen vajaatoiminnan sekä korkealla sijaitsevan oleskelun aikana.
Yleensä 2,3 -bisfosfogloseraatin vaikutus on suhteellisen hidas, varsinkin kun sitä verrataan nopeaan reaktioon hiilidioksidin pH: n, lämpötilan ja osapaineen muutoksiin.
Bohrin vaikutus on erittäin tärkeä voimakkaan lihastyön aikana; tällaisissa olosuhteissa itse asiassa eniten rasitukselle alttiina olevissa kudoksissa hiilidioksidin lämpötila ja paine nousevat paikallisesti, siis veren happamuudessa. Kuten edellä selitettiin, kaikki tämä suosii hapen vapautumista kudoksiin siirtäen hemoglobiinin dissosiaatiokäyrää oikealle.
